国立大学法人東海国立大学機構 名古屋大学 大学院理学研究科の成田哲博准教授は、東京工業大学 地球生命研究所（ELSI）のカネール・アキール（Caner Ak?l）研究員（研究当時。現オックスフォード大学）と藤島皓介准教授、岡山大学 異分野基礎科学研究所のサムソン・アリ（Samson Ali）助教、リン・トラン（Linh T. Tran）研究員、ロバート・ロビンソン（Robert C. Robinson）教授らの合同研究チームと共に、アスガルド上門オーディン古細菌由来のチューブリンタンパク質を発見し、そのGTP（用語1）結合状態の立体構造や束状の特徴的なリング構造を明らかにした。
イエローストーン国立公園の温泉に生息する好熱性のオーディン古細菌は原核生物ではあるが真核生物に近縁とされており、真核生物特有の細胞骨格の起源と進化の解明に重要なモデル微生物の一種である。今回の研究ではこのオーディン古細菌から、微小管を形成するチューブリンタンパク質と進化的に近いタンパク質「オーディンチューブリン」が見つかった。X線結晶構造解析と電子顕微鏡観察によって、微小管と同様に、GTPがサブユニット間に結合し、加水分解により構造変化が誘発される詳細なメカニズムを明らかにした。さらにクライオ電子顕微鏡（用語2）による観察で、重合したオーディンチューブリンのフィラメントは直径100 nm程度のチューブ構造を形成することがわかった。この構造は、微小管の直径25 nm程度の直線的構造よりも、原核生物のFtsZ（用語3）タンパク質のリング構造と類似している。このことからオーディンチューブリンは進化的に、原核生物のFtsZと、真核生物の微小管を形成するチューブリンの中間に位置する可能性が示唆された。
本研究成果は3月25日に国際学術誌「Science Advances」に掲載された。
○アスガルド上門に属するオーディン古細菌から、真核生物の微小管を形成するチューブリンタンパク質によく似た「オーディンチューブリン」を発見
○オーディンチューブリンの構造解析により、GTP加水分解の詳細なメカニズムを初めて解明
○重合したオーディンチューブリンが、原核生物のFtsZの構造に類似したリング構造をベースにしたコイル状のチューブを形成することを確認。
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（1） GTP（Guanosine triphosphate）：グアノシン5'-三リン酸。ヌクレオチドの一種で、チューブリンタンパク質に結合することでその重合伸長反応を促す。生体内ではRNAの構成因子のひとつであり、またエネルギー分子として酵素反応にも利用されている。
（2） クライオ電子顕微鏡：冷却下で生体試料の構造を透過型電子顕微鏡を用いて観察する手法。
（3） FtsZ（Filamenting temperature-sensitive mutant Z）：原核生物が細胞分裂を行う際に形成するリング構造を担うタンパク質。
掲載誌：Science Advances
論文タイトル：Structure and dynamics of Odinarchaeota tubulin and the implications for eukaryotic microtubule evolution
著者：Caner Ak?l, Samson Ali, Linh T. Tran, J?r?mie Gaillard, Wenfei Li, Kenichi Hayashida, Mika Hirose, Takayuki Kato, Atsunori Oshima, Kosuke Fujishima, Laurent Blanchoin, Akihiro Narita, Robert C. Robinson
DOI：10.1126/sciadv.abm2225
URL：https://www.science.org/doi/10.1126/sciadv.abm2225
